{"id":94117,"date":"2008-06-08T16:45:00","date_gmt":"2008-06-08T16:45:00","guid":{"rendered":"http:\/\/weblogs.madrimasd.org\/\/microbiologia\/archive\/2008\/06\/08\/94117.aspx"},"modified":"2010-01-27T00:41:20","modified_gmt":"2010-01-26T23:41:20","slug":"%c2%bfes-posible-reconstruir-la-division-celular-sin-celula","status":"publish","type":"post","link":"https:\/\/www.madrimasd.org\/blogs\/microbiologia\/2008\/06\/08\/94117","title":{"rendered":"\u00bfEs posible reconstruir la divisi\u00f3n celular sin c\u00e9lula?"},"content":{"rendered":"

autor: Miguel Vicente<\/a><\/p>\n

Se han reconstruido en el tubo de ensayo dos de los procesos moleculares que inician la divisi\u00f3n de Escherichia coli<\/em>. En un art\u00edculo anterior<\/a> coment\u00e9 que, pese a tratarse de las c\u00e9lulas m\u00e1s sencillas que conocemos, la divisi\u00f3n de las bacterias es compleja. Es l\u00f3gico pensar que parte de la complejidad de la precisa regulaci\u00f3n de su divisi\u00f3n puede estar contenida en las propiedades de las mol\u00e9culas que participan en ella. Ahora se comprueba que esto puede ser cierto.
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<\/strong>Oscilaci\u00f3n de MinCD provocada por MinE. <\/span><\/strong>La predicci\u00f3n del modelo publicada hace siete a\u00f1os. En rojo MinE, en verde MinCD.<\/span>
\n<\/span><\/strong>Meinhardt and de Boer . 2001. Proc. Natl. Acad. Sci. USA <\/em>98:<\/strong> 14202-14207<\/a>.<\/span>
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<\/span>Dos grupos de investigadores, uno alem\u00e1n y el otro estadounidense, han encontrado que algunos componentes de dos de las etapas iniciales de la divisi\u00f3n bacteriana pueden reproducir lo que hacen en la bacteria incluso cuando est\u00e1n fuera de ella. Se trata de las prote\u00ednas MinD y MinE, que participan en la localizaci\u00f3n del centro de la c\u00e9lula, y de la prote\u00edna FtsZ que forma parte desde el principio del complejo que inicia la producci\u00f3n de un tabique para separar las dos hijas.<\/p>\n

Persecuci\u00f3n molecular<\/strong>
\nEl trabajo del grupo alem\u00e1n ha consistido en demostrar que las prote\u00ednas MinD y MinE pueden reproducir fuera de la c\u00e9lula las oscilaciones que realizan en su interior desde un extremo al otro. MinD es un potenciador de MinC, un inhibidor de la divisi\u00f3n celular que impide el funcionamiento de FtsZ. Los investigadores han mezclado las dos prote\u00ednas sobre una doble capa de l\u00edpidos (como si fuese una membrana celular) colocada encima de una l\u00e1mina de mica. Para distinguirlas han marcado una fracci\u00f3n de cada una de ellas con compuestos que producen fluorescencia al iluminarlos con luz ultravioleta, han elegido el verde para MinD y el rojo para MinE. De lo que se sabemos sobre c\u00f3mo funcionan MinD y MinE\u00a0 en la c\u00e9lula podemos decir que MinE deber\u00eda ir tras MinD empuj\u00e1ndolo desde el lugar que ocupa en la membrana hacia el extremo. Esto es exactamente lo que las dos prote\u00ednas hacen en el ensayo sin c\u00e9lulas.<\/p>\n

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MinD se despega del soporte y forma ondas cuando se a\u00f1ade MinE.<\/strong> Los n\u00fameros marcan el tiempo transcurrido desde la adici\u00f3n de MinE a una superficie recubierta uniformemente por MinD. La barra marca una longitud de 50 \u00b5m.
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Cuando la preparaci\u00f3n solo contiene MinD se observa una l\u00e1mina continua de prote\u00edna recubriendo a la membrana, al a\u00f1adir MinE la uniformidad se rompe y se crean ondas de MinD separadas una de otra por MinE. El proceso necesita ATP, una de las formas de suministrar energ\u00eda a las reacciones biol\u00f3gicas.<\/p>\n
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MinE persigue a MinD. <\/strong>En el recuadro A se ve en rojo la fluorescencia de MinE, que empuja a la fluorescencia verde de MinD. En el recuadro B se ha cuantificado la fluorescencia verde y roja del recuadro se\u00f1alado en A. La flecha se\u00f1ala la direcci\u00f3n del desplazamiento de la onda de fluorescencia verde. La escala marca una longitud de 50 \u00b5m.
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Apretarse el cintur\u00f3n<\/strong>
\nFtsZ, la prote\u00edna con la que ha trabajado el equipo estadounidense, es precisamente la que sufre los efectos del complejo MinCD (formado por MinC y MinD), y es la que inicia la formaci\u00f3n del anillo de divisi\u00f3n en el centro de la c\u00e9lula, el lugar en donde, debido a la oscilaci\u00f3n de uno a otro extremo, menos tiempo permanece MinCD. Se sabe que FtsZ forma pol\u00edmeros siempre que no haya MinCD. FtsZ no puede unirse por s\u00ed misma a la membrana de la bacteria, se cree que lo hace por medio de otras dos, FtsA y ZipA. Lo que han hecho los investigadores para simplificar el sistema es pegarle a FtsZ un segmento de la prote\u00edna MinD, justo el responsable de que \u00e9sta se una por s\u00ed sola a la membrana. Tambi\u00e9n le han pegado una prote\u00edna fluorescente (en este caso amarilla) para poder visualizarla. Esta quimera, muy diferente de la prote\u00edna original, no es capaz de dividir a la bacteria, pero s\u00ed se puede colocar en el interior de liposomas (unas ves\u00edculas que reproducen un recinto parecido al interior de la c\u00e9lula) y se incorpora a su membrana. Suministr\u00e1ndole\u00a0 GTP, la mol\u00e9cula que en este caso aporta la energ\u00eda, se observa que la FtsZ quim\u00e9rica forma pol\u00edmeros en forma de anillo, como har\u00eda la FtsZ original en el centro de la c\u00e9lula. Lo m\u00e1s interesante es que estos anillos artificiales, que solo se forman sobre superficies con una determinada curvatura, son capaces de tirar de la membrana hacia el interior, se produce as\u00ed un adelgazamiento del liposoma en la zona donde est\u00e1 el anillo que se interpreta como la constricci\u00f3n que marca el sitio de divisi\u00f3n en la bacteria.<\/p>\n
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FtsZ consigue estrechar el lugar del liposoma donde se localiza. <\/strong>La imagen de abajo se tom\u00f3 seis minutos despu\u00e9s que la de arriba. Las im\u00e1genes de la izquierda, obtenidas por contraste de fase muestran el contormo del liposoma. Las del centro son la fluorescencia de la quimera FtsZ, y las de la derecha la imagen compuesta en la que la fluorescencia se ha coloreado de amarillo<\/span><\/p>\n

Biolog\u00eda Sint\u00e9tica<\/strong>
\nLos dos trabajos nos demuestran que se puede reconstruir, sin necesidad de que haya c\u00e9lulas,\u00a0 parte de la maquinaria de divisi\u00f3n de las bacterias. Adem\u00e1s de ser interesante para aplicarlo en ensayos de nuevos f\u00e1rmacos antibacterianos permitir\u00e1 comprobar si lo que sabemos sobre el proceso de divisi\u00f3n celular es correcto en todos sus aspectos o si por el contrario intervienen elementos adicionales que no conocemos. Nos dicen adem\u00e1s que en el control de los procesos celulares complejos juegan un importante papel las propiedades intr\u00ednsecas de algunos de sus componentes. As\u00ed la propiedad de MinE de empujar a MinD de un lado a otro puede determinar sin m\u00e1s cu\u00e1l es el centro de la c\u00e9lula por donde ha de localizarse el tabique que separe a las dos hijas. El mecanismo de polimerizaci\u00f3n de FtsZ puede, por su parte, estrangular la membrana de la c\u00e9lula y contribuir al proceso de constricci\u00f3n. Todo esto va a servir para dentro de poco sintetizar la maquinaria en su totalidad y conseguir que se dividan, como si fuesen c\u00e9lulas, estructuras artificiales que no lo son.<\/p>\n
REFERENCIAS<\/strong><\/span><\/p>\n

M. Loose, E. Fischer-Friedrich, J. Ries, K. Kruse, and\u00a0 P. Schwille 2008. Spatial regulators for bacterial cell division self-organize into surface waves in vitro. Science<\/em> 320<\/strong>: 789-792<\/a>.<\/p>\n

M. Osawa, D.E. Anderson, and H.P. Erickson. 2008. Reconstitution of contractile FtsZ rings in liposomes. Science<\/em> 320<\/strong>: 792-794<\/a>.<\/p>\n

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\nForo del d\u00eda en madridiario<\/a><\/span><\/strong><\/p>\n
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