Identifican el movimiento de la proteína con la que el coronavirus entra en las células

Investigadores del CSIC logran definir, por primera vez, la flexibilidad de la proteína Spike, gracias a la cual el virus entra en las células y las infecta

Un estudio internacional dirigido por investigadores del Consejo Superior de Investigaciones Científicas (CSIC) ha identificado algunas claves de la flexibilidad de la proteína spike del coronavirus SARS-CoV-2, que es fundamental para permitir la entrada del virus en las células y propagar la infección. Este conocimiento, publicado en la revista International Union of Crystallography Journal, podría ser útil en el diseño de terapias para bloquear el acceso del virus al interior de las células.

Los investigadores han definido por primera vez de forma cuantitativa los movimientos de la proteína spike y proponen la localización de algunas bisagras moleculares que permiten estos movimientos. Para analizar estos movimientos y la dinámica estructural de esta proteína, los investigadores han desarrollado nuevos métodos computacionales mediante el estudio de cientos de miles de imágenes de crío-microscopía electrónica.

Animación que muestra algunos de los cambios estructurales que se producen en la espícula de SARS-CoV-2. El vídeo comienza con el mapa de potencial electrostático, con zonas estructuralmente muy estables en azul, muy inestables en rojo, y de una inestabilidad intermedia en verde. Posteriormente, prosigue mostrando un esquema simplificado del esqueleto de las proteínas, con colores distintos para las diferentes proteínas que conforman la espícula.

El trabajo ha sido realizado por varios grupos de investigación del Centro Nacional de Biotecnología (CNB-CSIC) -que alberga el Centro de Procesamiento de Imagen de la Infraestructura Europea de Biología Estructural Instruct-ERIC- y del Centro de Química Física Rocasolano (IFQR-CSIC), en colaboración con la Universidad Autónoma de Madrid, la Universidad de Yale y la Universidad de Texas. El estudio ha contado con el apoyo del Instituto de Física de Cantabria (CSIC-UC) y del Centro de Supercomputación de Barcelona.

José María Carazo, investigador del CNB-CSIC y uno de los responsables del trabajo, destaca que: “mediante los nuevos desarrollos propuestos en análisis de imagen hemos podido comenzar a entender la flexibilidad de la espícula infectiva del virus, detectando algunas de las bisagras moleculares que facilitan su entrada en la célula. Para lograrlo hemos estudiado cientos de miles de imágenes de microscopía electrónica en condiciones criogénicas, hemos colaborado con grupos de trabajo en España y Estados Unidos, y hemos utilizado recursos computaciones en diferentes instituciones, logrando resultados impensables sólo hace unos años y en un tiempo récord”. “De esta forma, hemos podido identificar el movimiento que sigue la proteína S para fusionarse con las membranas celulares”.

Roberto Melero, primer autor del trabajo, junto con Carlos Óscar Sánchez Serrano, señala: “este trabajo prueba la existencia de una flexibilidad continua y característica en la proteína S del SARS-CoV-2 que no habíamos sido capaces de detectar previamente, y que podría ser útil en el diseño de nuevas terapias dirigidas a bloquear la entrada del virus en la célula”. 


Referencia científica: 

R Melero, COS Sorzano, B Foster, JL Vilas, M Martínez, R Marabini, E Ramírez-Aportela, R Sánchez-García, D Herreros, L del Caño, P Losana, YC Fonseca-Reyna, P Conesa, D Wrapp, P Chacón, JS McLellan, HD Tagareb, JM Carazo. Continuous flexibility analysis of SARS-CoV-2 spike prefusion structures. International Union of Crystallography Journal. DOI: doi.org/10.1107/S2052252520012725.
 

Añadir nuevo comentario

Para el envío de comentarios, Ud. deberá rellenar todos los campos solicitados. Así mismo, le informamos que su nombre aparecerá publicado junto con su comentario, por lo que en caso que no quiera que se publique, le sugerimos introduzca un alias.

    Normas de uso:  
  • Las opiniones vertidas serán responsabilidad de su autor y en ningún caso de www.madrimasd.org  
  • No se admitirán comentarios contrarios a las leyes españolas o buen uso.  
  • El administrador podrá eliminar comentarios no apropiados, intentando respetar siempre el derecho a la libertad de expresión.  


CAPTCHA de imagen
Introduzca los caracteres mostrados en la imagen.

Responsable del tratamiento: FUNDACIÓN PARA EL CONOCIMIENTO MADRIMASD con domicilio en C/ Maestro Ángel Llorca 6, 3ª planta 28003 Madrid. Puede contactar con el delegado de protección de datos en dpd@madrimasd.org. Finalidad: Publicar los comentarios recibidos y conocer el interés que suscita el boletín por áreas geográficas. Por qué puede hacerlo: Por el interés legítimo de favorecer la participación y el debate en el ámbito de la tecnología, la ciencia y la innovación, y en atención a su solicitud. Comunicación de datos: Su comentario es publicado al pie de la noticia junto con su nombre o alias. Derechos: Acceso, rectificación, supresión, oposición y limitación del tratamiento. Puede presentar una reclamación ante la Agencia Española de Protección de datos (AEPD). Más información: En el enlace Política de Privacidad..