El hallazgo es el resultado de un estudio español para investigar el proceso de control de calidad de las proteínas
El grupo de Investigación en Estrés Oxidativo y Ciclo Celular de la Universidad Pompeu Fabra (UPF) ha identificado la principal estrategia que siguen las células para hacer frente a la acumulación de proteínas mal plegadas.
Este hallazgo, publicado en un artículo en la revista "Cell Reports", es el resultado de un estudio que ha utilizado el modelo de levadura "Scizosaccharomyces pombe" para investigar el proceso de control de calidad de las proteínas.
Según explica el estudio, las proteínas se pliegan para cumplir su función, pero ante situaciones de estrés o daño como las causadas por elevadas temperaturas, parte de las proteínas no pueden plegarse correctamente.
La investigadora Elena Hidalgo, líder del estudio, ha explicado que, a pesar de que existen otras vías para solucionar las proteínas mal plegadas como destruirlas o intentar plegarlas bien, "la ruta dominante en la levadura consiste en la formación de agregados para proteger las proteínas mal plegadas de la degradación".
El estudio revela que las chaperonas, unas "máquinas biológicas" cuya función es plegar las proteínas, bajo condiciones de estrés por elevadas temperaturas potencian la ruta de la agregación.
"Aunque los agregados se suelen relacionar con toxicidad y un efecto negativo, en este caso son favorables", han destacado las investigadoras, porque "cuando las condiciones vuelvan a ser óptimas, las proteínas se pueden volver a plegar y recuperar su función".
El equipo de investigadores está integrado por Margarita Cabrera y Susanna Boronat, Lluís Marte, Montserrat Vega, José Ayté y Elena Hidalgo en la UPV y Pilar Pérez en el Instituto de Biología Funcional y Genómica del CSIC y la Universidad de Salamanca.
