Un estudio internacional del Institut de Biologie Structurale (IBS) de Grenoble y el CBGP revela un reordenamiento molecular dinámico crucial en la fijación biológica del nitrógeno. Este hallazgo abre la puerta al desarrollo de cultivos sostenibles capaces de fijar su propio nitrógeno
El nitrógeno atmosférico (N₂) constituye, en su mayoría, un gas inerte para los seres vivos de la Tierra. Es decir, no podemos utilizar directamente este compuesto vital. Por ello, el ciclo bioquímico del nitrógeno, y especialmente el papel que desempeñan las bacterias y las plantas, resulta fundamental para sostener la vida en nuestro planeta.
En algunos microorganismos, existe un proceso que se conoce como fijación biológica del nitrógeno, en el que las nitrogenasas, proteínas sensibles al oxígeno, transforman el nitrógeno atmosférico en formas utilizables para la vida. Para funcionar, las nitrogenasas dependen de un cofactor metálico, un componente molecular complejo que debe construirse cuidadosamente mediante una serie de pasos que involucran numerosas proteínas. Uno de los actores clave en este proceso es la proteína NifEN, que actúa como andamio para completar las etapas finales del ensamblaje del cofactor antes de incorporarse a la nitrogenasa o NifDK.
Hasta ahora, se desconocía la base estructural que permite a esta proteína cumplir su papel clave en la fijación biológica del nitrógeno. Un estudio reciente, publicado en Nature Chemical Biology y dirigido los investigadores Yvain Nicolet y Mickaël Cherrier del IBS, junto con el investigador Luis Rubio del CBGP, revela cómo la proteína/componente NifEN logra desempeñar esta función.
Una estructura molecular dinámica
Los investigadores utilizaron la microscopia electrónica criogénica (crio-EM) para realizar un análisis estructural de alta resolución de la proteína. Esta técnica de vanguardia les permitió capturar imágenes sin precedentes del ensamblaje del cofactor de la nitrogenasa. Estas imágenes revelaron un proceso sorprendentemente dinámico en el que la proteína de andamiaje NifEN se abre y se cierra como una compuerta, donde partes de la proteína se mueven y reorganizan para facilitar el movimiento del precursor desde la superficie hasta su cavidad interna.
Los investigadores pudieron sacar esta conclusión gracias al descubrimiento crucial de intermediarios que muestran el cofactor precursor en tránsito entre ambas localizaciones. Estos hallazgos revelan que la transformación del precursor podría no ocurrir en la superficie de la proteína, como se había sugerido previamente, sino dentro de su cavidad interna.
Cultivos capaces de fijar su propio nitrógeno
Este descubrimiento no solo cambia nuestra comprensión de la biosíntesis del cofactor de la nitrogenasa, sino que también arroja luz sobre la división evolutiva entre NifEN, especializada en la construcción del cofactor, y NifDK, que realiza la fijación del nitrógeno. Comprender este proceso en detalle es también un paso clave para reproducirlo en sistemas no nativos, como las células eucariotas.
Lograr la biosíntesis de cofactores en estos huéspedes podría, en última instancia, permitir el ensamblaje de la nitrogenasa completamente funcional en las células vegetales, allanando el camino para cultivos capaces de fijar su propio nitrógeno y, en consecuencia, una agricultura más sostenible con menor dependencia de fertilizantes sintéticos.
Referencia bibliográfica:
Payá Tormo, L., Nguyen, T.-Q., Fyfe, C., Basbous, H., Dobrzyńska, K., Echavarri-Erasun, C., Martin, L., Caserta, G., Legrand, P., Thorn, A., Amara, P., Schoehn, G., Cherrier, M.V. ✉, Rubio, L.M.✉, Nicolet, Y. ✉ 2025. Dynamics driving the precursor in NifEN scaffold during nitrogenase FeMo-cofactor assembly. Nature Chemical Biology 1–9. DOI: 10.1038/s41589-025-02070-4
